Due gruppi di ricerca del Dipartimento di Chimica della Technische Universität München (TUM) di Monaco, Germania, hanno svelato la struttura della sostanza che regola l’aggregazione proteica del cristallino e che previene la comparsa della cataratta.

Il cristallino funge da lente nell’occhio umano ed  è formato da diversi tipi di proteine che si raggruppano assieme formando un composto molto concentrato. Se però questo raggruppamento non viene regolato, le proteine aggregate tendono a formare ammassi sempre più spessi che vanno a disturbare progressivamente le funzioni visive: questo ammasso di proteine non è altro che la cataratta.

alfa-beta-cristallinaModello in 3d dell’Alfa B Cristallina, la proteina che
previene la formazione della cataratta (Fonte: Dept.
of Chemistry, Technische Universität München
)

I ricercatori Jirka Peschek, Nathalie Braun, Titus M. Franzmann, Yannis Georgalis, Martin Haslbeck, Sevil Weinkauf e Johannes Buchner hanno svelato con successo l’architettura molecolare della proteina che è in grado di regolare l’aggregazione nel cristallino. La proteina in questione è “l’Alfa A cristallina” e la relativa “l’Alfa B cristallina”, composta da 24 sub unità e con una forma simile a quella di un pallone da calcio bucato.

Mentre l’Alfa A si trova esclusivamente nel cristallino, l’Alfa B è presente anche nel cervello, nel cuore e nei tessuti muscolari. Se in condizioni di stress queste proteine tendono a mancare nella lente dell’occhio abbiamo la comparsa della cataratta. Ma il malfunzionamento dell’Alfa B negli altri tessuti può essere corresponsabile anche della comparsa del cancro e disturbi neurologici come l’Alzheimer.

Ecco perché lo studio della struttura di questo particolare tipo di proteine regolatrici è molto importante per la ricerca. Lo studio, recentemente pubblicato su PNAS (Proceedings of the National Academy of Sciences), contribuirà a fare nuova luce sul funzionamento di questo processo regolativo e permetterà lo sviluppo di nuovi trattamenti medici.

Fonte: PNAS